El modelo de intercambio de tres sitios (3SEM) se utilizó correctamente para describir la dispersión de relajación magnética de protones () () en muestras intracelulares de hemoglobina A (HbA) y hemoglobina S (HbS) a 310 K. Las muestras de HbA y HbS se obtuvieron de sangre total de donantes voluntarios y de pacientes, respectivamente, y procesada por métodos clásicos (centrifugación, decantación y ciclos de congelación-descongelación). Los perfiles 1HMRD (20 kHz–60 MHz) se obtuvieron utilizando un Relaxómetro de RMN de Ciclo Rápido de Campo (Stelar FFC 2000 Spinmaster) y relaxómetros Minispec (Mq20, Mq60).El 3SEM utilizado incluye el aporte de protones lábiles de la estructura de la proteína; y la contribución de la relajación cruzada a la dispersión se estimó como: al menos un orden de magnitud menor que la dispersión total. Se encontraron dos dispersiones: una describiendo adecuadamente el tiempo de correlación rotacional de la hemoglobina y otra probablemente relacionada con moléculas de agua interna y/o hidratada con tiempos de correlación efectivos mayores a 1 ns y tiempos de residencia principal menores al tiempo de correlación rotacional de la proteína. El uso del 3SEM crea las condiciones para explicar adecuadamente la relajación magnética de protones durante el proceso de polimerización de HbS.